蛋白質酶解時間長為什麼臭

① 蛋白酶體名詞介紹

蛋白酶體是一種巨型蛋白質復合物，在真核生物和古菌中普遍存在，一些原核生物中也有所發現。在真核生物中，蛋白酶體位於細胞核和細胞質內。其主要功能是降解細胞內不需要或受損的蛋白質，通過打斷肽鍵實現這一過程。蛋白酶體利用酶類完成蛋白質的降解，是細胞調控特定蛋白質和移除錯誤折疊蛋白質的關鍵機制。降解後的蛋白質被切割成約7-8個氨基酸長的肽段，進一步分解為單個氨基酸分子，用於合成新的蛋白質。

需要降解的蛋白質首先會被泛素標記。泛素連接酶催化標記反應，一旦蛋白質被泛素分子標記，其他連接酶會添加更多泛素分子，形成與蛋白酶體結合的「多泛素鏈」，引導蛋白酶體作用於標記的蛋白質，啟動降解過程。整個系統——包括泛素化和蛋白酶體降解——被稱為「泛素-蛋白酶體系統」。蛋白酶體結構呈桶狀，包含四個由七個蛋白質分子組成的環狀結構核心，核心內部形成空腔。其中，兩個內部環由七個β亞基組成，含六個蛋白酶活性位點，蛋白質必須進入蛋白酶體空腔才能被降解。兩個外部環由七個α亞基組成，作為進入空腔的門戶，由結合在它們上的調節顆粒（紅色部分）控制，用於識別蛋白質上的多泛素鏈標記並啟動降解過程。

蛋白酶體降解途徑對於細胞周期、基因表達調控、氧化應激反應等眾多細胞進程至關重要。這一領域研究的重要性得到認可，三位科學家——阿龍·切哈諾沃、阿夫拉姆·赫什科和歐文·羅斯——因在蛋白質酶解機制和泛素在酶解途徑的作用上的貢獻，於2004年獲得諾貝爾化學獎。

蛋白酶體(proteasomes) 是在真核生物和古菌中普遍存在的，在一些原核生物中也存在的一種巨型蛋白質復合物。在真核生物中，蛋白酶體位於細胞核和細胞質中。主要作用是降解細胞不需要的或受到損傷的蛋白質。